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http://ipicyt.repositorioinstitucional.mx/jspui/handle/1010/666| Caracterización funcional de una secuencia de degredación tipo PEST de la espermina sintasa 1 de maiz (ZmSPMS1) | |
| ISRAEL MARURI LOPEZ | |
| JUAN FRANCISCO JIMENEZ BREMONT | |
| Acceso Abierto | |
| Atribución-NoComercial-SinDerivadas | |
| Proteosoma 26S PEST Espermina sintasa Aminopropil trasferasas Poliaminas | |
| "Las poliaminas (PAs) son compuestos alifáticos de bajo peso molecular con carga positiva a pH fisiológico, las cuales están involucradas en diversos procesos bioquímicos, celulares y fisiológicos en todos los organismos. En las plantas, es conocido que los niveles intracelulares de dichas aminas fluctúan entre estadios del ciclo celular, en etapas fisiológicas y en respuesta al estrés. Por esto, los niveles intracelulares de PAs deben estar finamente regulados a través de su anabolismo, catabolismo, conjugación y transporte. Se ha reportado que los genes involucrados en su biosíntesis y catabolismo son regulados tanto a nivel transcripcional, traduccional y postraduccional. En este trabajo nos enfocamos al estudio de la regulación postraduccional de la espermina sintasa 1 de maíz (ZmSPMS1), involucrada en la síntesis de espermina, en la que se requiere una secuencia de degradación tipo PEST. Este mecanismo de regulación en enzimas de la síntesis de PAs ya ha sido ampliamente estudiado en mamíferos; sin embargo, no existen reportes en detalle sobre este mecanismo en ninguna enzima de la biosíntesis de PAs en plantas. Nosotros validamos esta posible secuencia PEST mediante una fusión con el gen reportero GUS y un fragmento que incluye la región PEST de la enzima ZmSPMS1. Esta fusión fue evaluada en líneas transgénicas de Arabidopsis thaliana y en expresión transitoria en monocapas de cebolla. Nuestros resultados muestran que la secuencia PEST es una etiqueta para la degradación de la enzima ZmSPMS1 mediada por el proteosoma 26S. Mediante un análisis bioinformático encontramos que estas secuencias de degradación tipo PEST están presentes en diversas aminopropil transferasas de plantas como espermidina, espermina y termo espermina sintasas. Esto indica que dicho mecanismo de regulación postraduccional pudiera estar conservado en esta clase de enzimas." "Polyamines (PAs) are compounds aliphatic with low molecular weight positively charged at physiological pH, which are involved in various biochemical, cellular and physiological processes in all organisms. In plants, it is known that the intracellular levels of these amines vary between phases of the cell cycle, stages physiological and stress response. Therefore, the intracellular levels of PAs must be tightly regulated through its anabolism, catabolism, conjugation and transport. It has been reported that genes involved in PA biosynthesis and catabolism are regulated at transcriptional, translational and postranslational levels. In this work we focused the study of postranslational regulation of maize spermine synthase (ZmSPMS1), involved in the synthesis of spermine, which requires of a degradation sequence type PEST. This regulatory mechanism in the synthesis of PAs enzymes has been extensively studied in mammals; however, there are no reports in detail on this mechanism of any enzyme in PAs biosynthesis in plants. We validate this potential PEST sequence through a fusion of the GUS reporter gene with a fragment containing the PEST region of the enzyme ZmSPMS1. This fusion was evaluated in Arabidopsis thaliana transgenic lines and transient expression in onion monolayers. Our results show that the PEST sequence is a target for the degradation of the ZmSPMS1 enzyme mediated by 26S proteasome. Using a bioinformatic analysis we found that these PEST sequences are present in various plant aminopropil transferases as spermidine, spermine and thermo spermine synthases. This indicates that the postranslational regulatory mechanism may be conserved in this class of enzymes." | |
| 2012-07 | |
| Tesis de maestría | |
| Español | |
| Público en general | |
| BIOLOGÍA MOLECULAR | |
| Aparece en las colecciones: | Publicaciones Científicas Biología Molecular |
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